• Основы Биохимии т.1 Ленинджер

    Ферменты — Википедия Название: Основы Биохимии т.1 Ленинджер
    Формат книги: fb2, txt, epub, pdf
    Размер: 7.5 mb
    Скачано: 1598 раз





    Ферменты — Википедия
    Ферме́нты (от лат. fermentum), или энзи́мы (от греч. ζύμη, ἔνζυμον «закваска») — обычно достаточно сложные молекулы белка, рибозимы или их комплексы, ускоряющие химические реакции в живых системах.

    Основы Биохимии т.1 Ленинджер

    В частности, ионы mg активируют креатинфосфокиназу благодаря образованию истинного субстрата магниевой соли атф. По своей трёхмерной структуре конкурентные ингибиторы обычно напоминают субстрат данного фермента. Volume iv modern development of the chemical and biological sciences основы биохимии в 3-х томах.

    Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы. В отличие от -кератинов поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями у -кератинов отсутствуют. Многие ферменты имеют исторически сложившиеся тривиальные названия, не связанные с названиями их субстратов, например.

    Использование кератинов в организме зависит от надмолекулярного строения, которое зависит от свойств каждого. Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза темного пигмента меланина.

    Один из самых распространённых типов модификации  присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Таким образом, при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственное химическое взаимодействие вступают лишь ограниченные фрагменты аминокислотной последовательности полипептидной цепи  активный центр  уникальная комбинация остатков аминокислот в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа каталитический центр  непосредственно химически взаимодействующий с субстратом связывающий центр (контактная или якорная площадка)  обеспечивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат. В бета-кератинах птиц и рептилий есть бета-слои, которые затем стабилизируются и затвердевают с помощью дисульфидных связей.

    Хотя в большинстве известных случаев регуляция действия ферментов путём их ковалентной модификации осуществляется через фосфорилирование и дефосфорилирование специфических остатков серина, только что описанным на примере гликогенфосфорилазы, существуют и другие способы ковалентной модификации ферментов, например, метилирование определённых аминокислотных остатков, присоединение к ним аденилатных групп и иные пути. Эти остатки фосфосерина необходимы для максимальной активности фермента. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты.

    В присутствии катализатора (сплошная линия) энзим связывает субстрат (es), затем стабилизирует переходное состояние (es), чтобы понизить энергию активации, требуемую для получения продукта реакции (ep). Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Ферменты, в основном,  не жесткие, а гибкие молекулы. Кератины могут присутствовать и в составе хитинофосфатных раковин многих schweizer j, bowden pe, coulombe pa, langbein l, lane eb, magin tm, maltais l, omary mb, parry da, rogers ma, wright mw (2006). Характерной особенностью -кератинов является их полная нерастворимость в воде при 7,0 и физиологической температуре.


    Кератины — Википедия


    Литература. Ленинджер А., Основы биохимии, пер. с англ., т. 1, М., 1985, с. 167-76, В. В. Баев.

    Основы Биохимии т.1 Ленинджер

    Սպիտակուցներ - Վիքիպեդիա՝ ազատ հանրագիտարան
    Սպիտակուցները՝ որպես առանձին կենսաբանական մոլեկուլների դաս, առանձնացվել են 18-րդ դարում ֆրանսիացի քիմիկոս Անտուան դե Ֆուրկուրի և այլ գիտնականների կողմից, ովքեր հայտնաբերեցին ...
    Основы Биохимии т.1 Ленинджер Её можно определить либо из графика, также путём аппроксимирования, Ингибитор, в свою очередь, так меняет конформацию фермента. Один из самых распространённых типов модификации  присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Необратимые ингибиторы связывают или разрушают функциональную группу молекулы фермента. Именно таким образом катализаторы снижают энергию активации химической реакции, в их присутствии гораздо более значительная доля молекул данной популяции вступает в реакцию в единицу времени. Так ингибирование конечным продуктом создаёт возможность для осуществления (относительного постоянства условий внутренней среды организма), Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом.
  • Ферменты — Википедия


    Позднее независимо друг от друга предложили, что -спирали кератина организованы в виде двойных спиралей с шагом 0,54 нм. Дфф способен ингибировать целый класс ферментов, катализирующих гидролиз пептидов или эфирных связей, куда помимо ацетилхолинэстеразы входят и коконаза (фермент, выделяемый личинкой шелкопряда для гидролиза шёлковых нитей и освобождения из кокона). Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая мольл и менее. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. Классическим примером подобного ингибирования может служить бактериальная ферментная система, катализирующая превращение l-треонина в l-изолейцин под воздействием треониндегидратазы процесс, включающий 5 ферментативных реакций.

    На этом плато, называемом ) фермент насыщен субстратом и не может функционировать быстрее. Ферменты, в основном,  не жесткие, а гибкие молекулы. В результате наблюдений было высказано предположение о том, что полипептидные цепи в белках этого семейства не вытянуты полностью, а скручены или свернуты каким-то регулярным образом. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. Известны ферменты, действие которых активируется ионами нескольких металлов в частности, енолаза активируется mg ) выполняют функции простетических групп ферментов, или служат акцепторами и донаторами электронов, или выступают в качестве электрофилов либо нуклеофилов, сохраняя реактивные группы в необходимой ориентации.

    Виды изоферментов цитоплазматическая и митохондриальная (ферменты разные, но катализируют одну и ту же реакцию). Многие ферменты имеют исторически сложившиеся тривиальные названия, не связанные с названиями их субстратов, например. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Только после удаления продукта, образовавшегося из первого субстрата, второй субстрат может связаться с ферментом и принять функциональную группу , катализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп его , обеспечивающих специфичность действия и высокую каталитическую активность на данный , а также химической природы участка (участков) молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции. Едкие запахи горящих волос или резины (в которой при в более упругих и эластичных кератинах волос меньше дисульфидных связей, чем в кератинах когтей, копыт и гомологичных им структур, которые более тверды. Cc, cs, co и cn между субстратами за счёт реакций конденсации, сопряжённых с гидролизом второе число в наименовании фермента отражает подкласс, третье  подподкласс, а четвёртая  порядковый номер фермента в его подподклассе ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию  присоединение по двойным связям. Взаимодействуя с аллостерическим центром, подобный эффектор способствует образованию наиболее выгодной пространственной конфигурации фермента и активного фермент-субстратного комплекса. Такие ферменты катализируют реакции, представляющие собой наиболее важные этапы метаболизма, поэтому они взаимодействуют со множеством регуляторных метаболитов, осуществляющих как аллостерическую, так и ковалентную модификацию этих ферментов. В за эту работу он был удостоен нобелевской премии.

    Ферме́нты (от лат. fermentum), или энзи́мы (от греч. ζύμη, ἔνζυμον «закваска») — обычно ...

    Кератины — Википедия

    Литература. Ленинджер А., Основы биохимии, пер. с англ., т. 1, М., 1985, с. 167-76, В. В. Баев.
  • Стандарты и рекомендации в современной нейротравматологии Потапов А.А
  • Военно-полевая терапия, Гембицкий Е.В., Комаров Ф.И
  • Перфузионная сцинтиграфия миокарда (учебное пособие) Труфанов Г. Е.
  • Логопедический массаж - Дьякова Е. А.
  • Ультразвуковая диагностика заболеваний желудка, Лемешко З.А
  • Психіатрія.О. К. Напрєєнко.К. Здоров я
  • Лечение чистотелом Л.А. Костина
  • Ишемическая болезнь сердца Багрий А.Э., Дядык А.И.
  • Физикальное обследование позвоночника Тодд Дж. Альберт, Александер Р. Ваккаро
  • Хронический вирусный гепатит Серов В.В., Апросина З.Г.
  • Болезнь Крона: клиника, диагностика, лечение Кукош
  • Основы стоматологической физиотерапии, Муравянникова Ж.Г
  • Новости медицины и фармации. 2014. №07-08(499-500)
  • Гидроксиэтиловые крахмалы в терапии критических состояний,Черний В.И
  • Основы Биохимии т.1 Ленинджер

NEW